হিমোগ্লোবিন: সংশোধিত সংস্করণের মধ্যে পার্থক্য
বিষয়বস্তু বিয়োগ হয়েছে বিষয়বস্তু যোগ হয়েছে
সম্পাদনা সারাংশ নেই ট্যাগ: দৃশ্যমান সম্পাদনা মোবাইল সম্পাদনা মোবাইল ওয়েব সম্পাদনা উচ্চতর মোবাইল সম্পাদনা |
অ পরিষ্কারকরণ |
||
২৬ নং লাইন:
== বংশাণুবিজ্ঞান ==
মানবশরীরে একধিক
অপর পক্ষে মানুষ এবং গরিলার হিমোগ্লোবিনে আলফা এবং বিটা উভয় চেনে একটি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভিন্ন, এই পার্থক্যগুলি লক্ষ্য করা যায় কম ঘনিষ্ঠ সম্পর্কিত প্রজাতির মধ্যে।
এছাড়া ভিন্ন প্রজাতির মধ্যে হিমোগ্লোবিনের ভিন্ন রূপ বিদ্যমান, যদিও প্রতিটি প্রজাতির মধ্যে একটি ক্রম সাধারণত একই হয়। জিন পরিব্যক্তির ফলে একটি প্রজাতির হিমোগ্লোবিন প্রোটিনের জন্য
[[থ্যালাসেমিয়া]] নামক রোগটি সাধারণত মানবশরীরে গ্লোবিন জিন নিয়ন্ত্রণজনিত কারণে অস্বাভাবিক হিমোগ্লোবিন উৎপাদনের প্রভাবে ঘটে। এই সমস্ত রোগ প্রধানত [[রক্তশূন্যতা]] তৈরি করে।
উদাহরণস্বরূপ, সাম্প্রতিক গবেষণায় [[হরিণ]] ইঁদুরের জিনগত বৈচিত্রের ওপর ভিত্তি করে ব্যাখ্যা করা হয়েছে যে কীভাবে পাহাড়ে একসাথে বসবাসকারী হরিণ ও ইঁদুর উচ্চ উচ্চতায় থাকা পাতলা বাতাসে বেঁচে থাকতে সক্ষম হয়। নেব্রাস্কা-লিংকন বিশ্ববিদ্যালয়ের একজন গবেষক চারটি ভিন্ন জিনে মিউটেশন খুঁজে পেয়েছেন যা পাহাড়ের বিপরীতে নিম্নভূমিতে বসবাসকারী হরিণ [[ইঁদুর]] বনাম পাহাড়ে বসবাসকরি প্রাণীর মধ্যে পার্থক্য প্রমান করে। উচ্চভূমি এবং নিম্নভূমি উভয় থেকে ধরা বন্য ইঁদুরের পরীক্ষা করার পরে, এটি পাওয়া গেছে যে: দুটি প্রজাতির জিন কার্যত অভিন্ন। কেবল তাদের হিমোগ্লোবিনের [[অক্সিজেন]] বহন ক্ষমতা নিয়ন্ত্রণকারীরা ছাড়া। জিনগত এই বৈষম্য উচ্চভূমির ইঁদুরকে তাদের অক্সিজেনের দক্ষভাবে ব্যবহার করতে সক্ষম করে, যেহেতু পাহাড়ের মতো উচ্চ উচ্চতায় সংখ্যায় এমন প্রাণী কম পাওয়া যায়। ম্যামথ
পাখিদের অনন্য সংবহনকারী ফুসফুসও অক্সিজেনের কম আংশিক চাপে অক্সিজেনকে দক্ষ ভাবে ব্যবহার করতে সক্ষম হয়েছে। এই দুটি অভিযোজন একে অপরকে শক্তিশালী করে এবং পাখিদের উচ্চ-উচ্চতার কর্মক্ষমতার জন্য দায়ী।
৫১ নং লাইন:
==সংশ্লেষণ==
== মেরুদন্ডী প্রাণীর হিমোগ্লোবিনের বিবর্তন ==
বিজ্ঞানীরা একত্রিত ভাবে মত পোষণ করেন যে মায়োগ্লোবিনকে হিমোগ্লোবিন থেকে আলাদা করার ঘটনাটি ঘটেছে মেরুদণ্ডী প্রাণীর চোয়ালের ল্যাম্প্রে বিচ্ছিন্ন হওয়ার পরে। [[মায়োগ্লোবিন]] এবং হিমোগ্লোবিনের এই বিচ্ছেদ দুটি অণুর বিভিন্ন কাজের জন্য উত্থান এবং বিকাশের পরিচিতি দেয়: মায়োগ্লোবিন সাধারণত [[অক্সিজেন]] সঞ্চয়ের ভূমিকা পালন করে অন্যদিকে হিমোগ্লোবিন অক্সিজেন পরিবহনের ভূমিকা পালন করে। α এবং β এর মতো গ্লোবিন জিনগুলি প্রোটিনের পৃথক সাবইউনিটগুলিকে এনকোড করে। এই জিনগুলির পূর্বসূরীরা একটি অন্য ঘটনার মাধ্যমে উদ্ভূত হয়েছিল। প্রায় 450 থেকে 500 মিলিয়ন বছর আগে চোয়ালবিহীন মাছ থোসোম (Gnathosome) নামক পূর্বপুরুষের থেকে প্রাপ্ত । পূর্বপুরুষের পুনর্গঠন বিষয়ক অধ্যয়ন থেকে জানা যায় যে α এবং β [[জিন]] বা বংশানুর পূর্ববর্তী পূর্বসুরি ছিল অভিন্ন গ্লোবিন সাবইউনিট দ্বারা গঠিত একটি ডাইমার, যেটি নকলের পরে একটি টেট্রামেরিক আর্কিটেকচারে একত্রিত হতে বিবর্তিত হয়। α এবং β জিনের বিকাশ হিমোগ্লোবিনের একাধিক স্বতন্ত্র সাবইউনিটের সমন্বয়ে গঠিত হওয়ার সম্ভাবনা তৈরী করে, যা [[অক্সিজেন]] পরিবহনে হিমোগ্লোবিনের ক্ষমতার কেন্দ্রবিন্দু।একাধিক সাবইউনিট থাকার ফলে হিমোগ্লোবিনের অক্সিজেনকে সহযোগিতামূলকভাবে আবদ্ধ করার পাশাপাশি রূপক হিসেবে নিয়ন্ত্রন করার ক্ষমতাতে অবদান রাখে। পরবর্তীকালে, α জিনটিও HBA1 এবং HBA2 জিন গঠনের জন্য একটি সদৃশ ঘটনা ঘটিয়েছিল। এই পুনরায় সদৃশতা এবং ভিন্নতাগুলি α- এবং β-এর মতো গ্লোবিন জিনের একটি বৈচিত্র্যময় পরিসর তৈরি করেছে যা নিয়ন্ত্রিত হয় যাতে কিছু নির্দিষ্ট রূপ বিকাশের বিভিন্ন পর্যায়ে ঘটে।
Channichthyidae পরিবারের বেশিরভাগ বরফ জলের [[মাছ]] ঠান্ডা জলে অভিযোজিত হতে গিয়ে তাদের হিমোগ্লোবিন জিন হারিয়েছে।
৬৭ নং লাইন:
● আয়রন(III) (3d<sup>5</sup>) এর একটি অযুগ্ম ইলেকট্রন আছে, এবং এভাবে এক বা একাধিক অযুগ্ম ইলেকট্রন থাকতে হবে।
এখানে সমস্ত কাঠামোই প্যারাম্যাগনেটিক (অযুগ্ম ইলেকট্রন আছে), ডাইম্যাগনেটিক নয়। এইভাবে, [[লোহা]] এবং অক্সিজেনের সংমিশ্রণে একটি অ-স্বজ্ঞাত ( অন্তত একটি প্রজাতির জন্য একটি উচ্চ-শক্তি) ইলেকট্রনের
ডাইম্যাগনেটিক Hb-O<sub>2</sub> তৈরি করার দুটি যৌক্তিক সম্ভাবনা হল:
১০১ নং লাইন:
যখন অক্সিজেন আয়রন কমপ্লেক্সের সাথে আবদ্ধ হয়, তখন এটি লোহার পরমাণুকে পোরফাইরিন রিংয়ের সমতলের কেন্দ্রের দিকে ফিরিয়ে দেয় (চলমান চিত্র দেখুন)। একই সময়ে, লোহার অন্য মেরুতে মিথস্ক্রিয়াকারী হিস্টিডিনের অবশিষ্টাংশের ইমিডাজল সাইড-চেইনটি পোরফাইরিন বলয়ের প্রস্থান করে। এই মিথস্ক্রিয়া বল টেট্রামারের বাইরের দিকে রিং এর সমতলে বল প্রয়োগ করে, এবং লোহার পরমাণুর কাছাকাছি চলে যাওয়ার সাথে সাথে হিস্টিডিন ধারণকারী প্রোটিন হেলিক্সে একটি চাপ সৃষ্টি করে। এই স্ট্রেনটি টেট্রামারের অবশিষ্ট তিনটি মনোমারে স্থানান্তরিত হয়, যেখানে এটি অন্যান্য [[হিম]] গুলিতে অনুরূপ গঠনগত পরিবর্তনে বাধ্য করে যাতে এই সাইটগুলিতে অক্সিজেন সহজে আবদ্ধ হয়।
যেহেতু অক্সিজেন হিমোগ্লোবিনের একটি মনোমারের সাথে আবদ্ধ হয়, তাই টেট্রামারের রূপটি T (টান) অবস্থা থেকে R (স্বচ্ছন্দ) অবস্থায় স্থানান্তরিত হয়। এই স্থানান্তরটি বাকি তিনটি মনোমারের [[হিম]] গ্রুপের সাথে অক্সিজেনকে আবদ্ধ করে, এইভাবে এটি অক্সিজেনের সাথে
স্বাভাবিক প্রাপ্তবয়স্ক হিমোগ্লোবিনের টেট্রামেরিক বিভাগে, অক্সিজেন বন্ধন একটি সমবায় প্রক্রিয়া আকারে থাকে। অক্সিজেনের দ্বারা হিমোগ্লোবিনে আবদ্ধ অণুর অক্সিজেন সম্পৃক্ততা বৃদ্ধি পায়, অক্সিজেন বন্ডের প্রথম অণুগুলি পরবর্তী অণুগুলিকে একই আকৃতিকে আবদ্ধ হতে প্রভাবিত করে। এই ইতিবাচক সহযোগিতামূলক বন্ধনটি উপরে আলোচিত হিমোগ্লোবিন প্রোটিন কমপ্লেক্সের স্টেরিক গঠনগত পরিবর্তনের মাধ্যমে তৈরী হয়। উদাহরনস্বরূপ, যখন হিমগ্লোবিনে একটি সাবইউনিট প্রোটিন অক্সিজেনযুক্ত হয়ে যায়, তখন পুরো কমপ্লেক্সে একটি গঠনমূলক বা কাঠামোগত পরিবর্তন শুরু হয়, যার ফলে অন্যান্য সাবইউনিটগুলি অক্সিজেনের প্রতি বর্ধিত সম্বন্ধ তৈরী করে।
১০৭ নং লাইন:
ফলস্বরূপ, হিমোগ্লোবিনের অক্সিজেন বাইন্ডিং সিগময়েডাল বা ''S-'' আকৃতির গঠন তৈরি করে যা হাইপারবোলিক বক্ররেখার বিপরীতে অসহযোগি বন্ধনের সাথে যুক্ত হয়।
হিমোগ্লোবিনে সহযোগি গতিশীল প্রক্রিয়া এবং নিম্ন-তরঙ্গ রেজোন্যান্সের সাথে এর সম্পর্ক নিয়ে
== হিমোগ্লোবিন সম্পর্কিত রোগ ==
== অক্সিজেন ব্যতীত অন্যান্য লিগ্যান্ডের বন্ধন ==
[[অক্সিজেন]] লিগ্যান্ডের পাশাপাশি হিমোগ্লোবিনকে সহযোগিতামূলক পদ্ধতিতে আবদ্ধ করে। হিমোগ্লোবিন লিগ্যান্ডগুলি [[কার্বন মনোক্সাইড]] (CO) এবং অ্যালোস্টেরিক লিগ্যান্ড যেমন [[কার্বন ডাই অক্সাইড]] (CO 2 ) এবং [[নাইট্রিক অক্সাইড]] (NO) এর মতো প্রতিরোধকও অন্তর্ভুক্ত করে। কার্বন ডাই অক্সাইড গ্লোবিন প্রোটিনে অ্যামিনো গ্রুপের সাথে আবদ্ধ হয়ে কার্ব-অ্যামিনোহিমোগ্লোবিন গঠন করে; এটি গ্লোবিন প্রোটিনের নির্দিষ্ট থিওল গ্রুপের সাথে আবদ্ধ হয়ে একটি S-nitrosothiol রূপ গঠন করে। এই প্রক্রিয়াটি [[স্তন্যপায়ী]] প্রাণীদের [[কার্বন ডাই অক্সাইড]] পরিবহন প্রক্রিয়ায় প্রায় 10 শতাংশ দায়ী। হিমোগ্লোবিন দ্বারা নাইট্রিক অক্সাইডও পরিবাহিত হতে পারে; যা মুক্ত নাইট্রিক অক্সাইড এবং থিওল গ্রূপে আবার বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়, কারণ হিমোগ্লোবিন তার [[হিম]] অংশ থেকে অক্সিজেন মুক্ত করে। পেরিফেরাল কোষে এই নাইট্রিক অক্সাইড পরিবহন, কোষের মধ্যে অক্সিজেন পরিবহনের ভূমিকা পালন করে বলে অনুমান করা হয়, এই প্রক্রিয়াটি সম্ভব হয় যখন কম [[অক্সিজেন]] মাত্রা যুক্ত কোষের মধ্যে ভ্যাসোডাইলেটর নাইট্রিক অক্সাইড মুক্ত করে।
'''প্রতিযোগিতামূলক:'''
১২৪ নং লাইন:
'''অ্যালোস্টেরিক:'''{{অধিকতর|Oxygen-hemoglobin dissociation curve}}[[কার্বন ডাই অক্সাইড]] হিমোগ্লোবিনের একটি আলাদা বাইন্ডিং স্থান দখল করে। কোষে, যেখানে কার্বন ডাই অক্সাইডের ঘনত্ব বেশি, সেখানে [[কার্বন ডাই অক্সাইড]] হিমোগ্লোবিনের অ্যালোস্টেরিক অংশের সাথে আবদ্ধ হয়, হিমোগ্লোবিন থেকে [[অক্সিজেন]] শূন্য করার সুবিধা দেয় এবং শেষ পর্যন্ত বিপাক প্রক্রিয়ার মধ্য দিয়ে কোষে অক্সিজেন প্রদানের পরে শরীর থেকে এটি অপসারণ হয়। [[শিরা|শিরায়]] অবস্থিত [[রক্ত]] দ্বারা কার্বন ডাই অক্সাইডের প্রতি এই প্রবণতার বৃদ্ধি বোর প্রভাব নামে পরিচিত। কার্বনিক অ্যানহাইড্রেজ উৎসেচক এর মাধ্যমে, কার্বন ডাই অক্সাইড জলের সাথে বিক্রিয়া করে [[কার্বনিক অ্যাসিড]] প্রস্তুত করে যা বাইকার্বোনেট এবং প্রোটনে পরিণত হয়:
CO 2 + H 2 O → H 2 CO 3 → HCO 3<sup>−</sup> + H<sup>+</sup>[[File:Hemoglobin_saturation_curve.svg|বাম|থাম্ব|270x270পিক্সেল|হিমোগ্লোবিনের সাথে অক্সিজেনের সমবায় বাঁধনের ফলে তৈরি সিগময়েডাল আকৃতির গ্রাফ যা হিমোগ্লোবিনের অক্সিজেন-ডিসোসিয়েশনের মাধ্যমে উৎপন্ন হয়েছে।]]উচ্চ কার্বন ডাই অক্সাইডে যুক্ত রক্তে [[পি.এইচ]] এর মাত্রা কম থাকে (অম্ল প্রকৃতির)। হিমোগ্লোবিন [[প্রোটন]] এবং [[কার্বন ডাই অক্সাইড|কার্বন ডাই অক্সাইডকে]] আবদ্ধ করতে পারে, যা [[প্রোটিন|প্রোটিনের]] গঠনগত পরিবর্তন ঘটানোর সাথে সাথে [[অক্সিজেন]] মুক্তিকে সহজ করে। যখন কার্বন ডাই অক্সাইড α-অ্যামিনো গ্রুপে আবদ্ধ থাকে তখন প্রোটিনের বিভিন্ন জায়গায় প্রোটন আবদ্ধ হয়। [[কার্বন ডাই অক্সাইড]] হিমোগ্লোবিনের সাথে আবদ্ধ হয়ে কার্বামিনোহেমোগ্লোবিন (carbaminohemoglobin) গঠন করে। কার্বন ডাই অক্সাইড এবং [[অ্যাসিড|অ্যাসিডের]] আবদ্ধতার কারণে অক্সিজেনের প্রতি হিমোগ্লোবিনের প্রবণতার এইরুপ হ্রাসকে বোর প্রভাব বলা হয়। বোর প্রভাব R অংশের পরিবর্তে T অংশে বেশি প্রভাবশালী। (O<sub>2</sub> -স্যাচুরেশন গ্রাফ তুলনামূলক ডানদিকে স্থানান্তরিত করে)। বিপরীতভাবে, যখন [[রক্ত|রক্তে]] কার্বন ডাই অক্সাইডের মাত্রা হ্রাস পায় (অর্থাৎ, ফুসফুসের ক্যাপিলারিতে), তখন কার্বন ডাই অক্সাইড এবং প্রোটন হিমোগ্লোবিন থেকে নিঃসৃত হয়, ফলে প্রোটিনে অক্সিজেনের প্রবণতা বাড়ায়। [[পি.এইচ]] হ্রাসের কারণে হিমোগ্লোবিনে অক্সিজেন বাইন্ডিং ক্ষমতা হ্রাস পায় (অর্থাৎ গ্রাফটি
এখানে বন্ধন সৃষ্টি করার জন্য হিমোগ্লোবিনের [[অক্সিজেন]] মুক্ত করা অত্যন্ত প্রয়োজনীয়; যদি তা না হয়, তাহলে বন্ধন সৃষ্টি করার কোনো ভূমিকাই থাকে না। হিমোগ্লোবিনের সিগময়েডাল বক্ররেখা এটিকে বাঁধাই করতে দক্ষ করে তোলে (ফুসফুস O<sub>2</sub> গ্রহণ করে), এবং খালি করতে (কোষ O<sub>2</sub> খালি করে) কার্যকর করে।
১৩৮ নং লাইন:
== গবেষণার ইতিহাস ==
[[File:Max_Perutz.jpg|থাম্ব|[[ম্যাক্স ফার্দিনান্দ পেরুতয|ম্যাক্স পেরুৎজ]] হিমোগ্লোবিন এবং [[মায়োগ্লোবিন|মায়োগ্লোবিনের]] আণবিক গঠন নির্ধারণের [[রসায়নে নোবেল পুরস্কার|জন্য রসায়নে নোবেল পুরস্কার]] জিতেছেন ]]1825 সালে, জোহান ফ্রেডরিখ এঙ্গেলহার্ট আবিষ্কার করেন যে বিভিন্ন প্রজাতির হিমোগ্লোবিনে [[লোহা]] থেকে প্রোটিনের অনুপাত ভিন্ন। লোহার পরিচিত পারমাণবিক ভর থেকে তিনি হিমোগ্লোবিনের আণবিক ভর গণনা করেন n × 16000 ( n = হিমোগ্লোবিন প্রতি লোহার পরমাণুর সংখ্যা, এখন 4 হিসাবে পরিচিত), প্রথমবার একটি [[প্রোটিন|প্রোটিনের]] আণবিক ভর নির্নয়।এই "দ্রুত উপসংহার" সেই সময়ে বিজ্ঞানীদের কাছ থেকে প্রচুর উপহাস কুড়িয়ে ছিল, যারা বিশ্বাস করতে পারেনি যে কোনও অণু এত বড় হতে পারে। গিলবার্ট স্মিথসন অ্যাডায়ার 1925 সালে হিমোগ্লোবিন দ্রবণের অসমোটিক চাপ পরিমাপ করে এঙ্গেলহার্টের ফলাফল নিশ্চিত করেছিলেন।
যদিও 1794 সাল থেকে [[রক্ত]] অক্সিজেন বহন করে বলে জানা গিয়েছিল, হিমোগ্লোবিনের অক্সিজেন বহনকারী বৈশিষ্ট্য 1840 সালে হুয়েনফেল্ড বর্ণনা করেছিলেন। 1851 সালে, জার্মান ফিজিওলজিস্ট অটো ফাঙ্কে একটি ধারাবাহিক নিবন্ধ প্রকাশ করেন যাতে তিনি ক্রমাগতভাবে দ্রাবক যেমন বিশুদ্ধ [[জল]], [[অ্যালকোহল]] বা ইথার দিয়ে [[লোহিত রক্তকণিকা|লোহিত রক্তকণিকাকে]] পাতলা করে, ফলস্বরূপ [[প্রোটিন]] দ্রবণ থেকে দ্রাবকের ধীরগতিতে [[বাষ্পীভবন|বাষ্পীভবনের]] মাধ্যমে হিমোগ্লোবিন ধীরেধীরে স্ফটিকে পরিণত হয়। তার কয়েক বছর পর ফেলিক্স হোপ-সেলার বর্ণনা করেছিলেন হিমোগ্লোবিনের বিপরীত অক্সিজেনেশন ধর্ম।
1959 সালে, হিমোগ্লোবিনের আণবিক গঠন নির্ধারণ করেন ম্যাক্স পেরুৎজ একটি এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফির দ্বারা। এই কাজের ফলে জন কেন্ড্রিও'র সাথে গ্লোবিউলার প্রোটিনের গঠন নিয়ে গবেষণার জন্য 1962 সালে [[রসায়ন|রসায়নে]] নোবেল
রক্তে হিমোগ্লোবিনের ভূমিকা ফরাসি ফিজিওলজিস্ট ক্লদ বার্নার্ড ব্যাখ্যা করেছিলেন। হিমোগ্লোবিন নামটি [[হিম]] এবং গ্লোবিন শব্দগুলি থেকে উদ্ভূত হয়েছে, এটি প্রতিফলিত করে যে হিমোগ্লোবিনের প্রতিটি সাবইউনিট একটি স্থাপিত হেম গ্রুপ সহ একটি গ্লোবুলার প্রোটিন ।প্রতিটি হিম গ্রুপে একটি লোহার পরমাণু থাকে, যা আয়ন-প্ররোচিত ডাইপোল বলের মাধ্যমে একটি অক্সিজেন অণুকে আবদ্ধ করতে পারে।সমস্ত স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে একটি সাধারণ ব্যাপার হলো এদের হিমোগ্লোবিনে এই ধরনের চারটি সাবইউনিটই থাকে।
১৪৮ নং লাইন:
== মানবশরীরে হিমোগ্লোবিনের প্রকার ==
হিমোগ্লোবিনের রূপগুলি স্বাভাবিক ভ্রূণ এবং ভ্রূণের বিকাশের একটি অংশ। প্রজননের তারতম্যের কারণে, এই প্রকার গুলি [[জীবগোষ্ঠী|জনসংখ্যার]] মধ্যে হিমোগ্লোবিনের প্যাথলজিক মিউট্যান্ট ফর্মও হতে পারে। কিছু সুপরিচিত হিমোগ্লোবিন রূপ, যেমন [[কাস্তে-কোষ ব্যাধি|সিকেল-সেল অ্যানিমিয়া]], হিমোগ্লোবিনোপ্যাথি রোগের জন্য দায়ী। অন্যান্য প্রকার গুলি কোন সনাক্তকরণযোগ্য [[রোগবিজ্ঞান|প্যাথলজি]] সৃষ্টি করে না, এবং এইভাবে নন-প্যাথলজিকাল প্রকার গুলি বিবেচিত হয়। <ref name="Syllabus">{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Huisman THJ|বছর=1996|প্রকাশক=Pennsylvania State University|শিরোনাম=A Syllabus of Human Hemoglobin Variants|ইউআরএল=http://globin.cse.psu.edu/html/huisman/variants/|ইউআরএল-অবস্থা=live|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20081211113441/http://globin.cse.psu.edu/html/huisman/variants/|আর্কাইভের-তারিখ=2008-12-11|সংগ্রহের-তারিখ=2008-10-12|ওয়েবসাইট=Globin Gene Server}}</ref>
[[ভ্রূণ|'''ভ্রূণে''']] ( ৮ সপ্তাহ পর্যন্ত ):
১৬৭ নং লাইন:
* হিমোগ্লোবিন F (ভ্রূণের হিমোগ্লোবিন) (α<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>) – খুব সীমিত সংখ্যার প্রাপ্তবয়স্কদের মধ্যে এই হিমোগ্লোবিন-F, এফ-সেল নামক লাল কোষের মধ্যে সীমাবদ্ধ থাকে। যদিও সিকেল-সেল এবং বিটা-থ্যালাসেমিয়ায় আক্রান্ত ব্যক্তিদের মধ্যে হিমোগ্লোবিন F-এর মাত্রা বাড়ানো সম্ভব।
[[File:Postnatal_genetics_en.svg|থাম্ব|300x300পিক্সেল|জন্মের আগে এবং পরে হিমোগ্লোবিনে জিনের প্রকাশ।এছাড়াও কোষ এবং অঙ্গগুলির প্রকার
(1976) ]]
১৮২ নং লাইন:
* হিমোগ্লোবিন SC ডিজিজ - একটি সিকেল জিন এবং আরেকটি এনকোডিং হিমোগ্লোবিন সি সহ একটি যৌগিক ভিন্নধর্মী প্রকার।
* হিমোগ্লোবিন হপকিন্স-২ – হিমোগ্লোবিনের একটি ভিন্ন রূপ যা কখনও কখনও [[কাস্তে-কোষ ব্যাধি|হিমোগ্লোবিন এস]] এর সাথে সিকেল সেল রোগ তৈরি করতে দেখা যায়।
[[বিষয়শ্রেণী:শ্বসন শারীরতত্ত্ব]]▼
[[বিষয়শ্রেণী:সাম্যাবস্থার রসায়ন]]▼
== মেরুদণ্ডী প্রাণীদের মধ্যে অবনতি ==
[[লোহিত রক্তকণিকা|লোহিত রক্ত কণিকা]] যখন বার্ধক্য বা কোনো ত্রুটির কারণে তাদের জীবনচক্রর শেষ দশায় পৌঁছায়, তখন [[প্লীহা]] বা লিভার বা [[রক্ত]] সঞ্চালনের মধ্যে হেমোলাইজ দশা থেকে ম্যাক্রোফেজের ফ্যাগোসাইটিক কার্যকলাপ দ্বারা তারা নিষ্কাশিত হয়। তারপরেই মুক্ত হিমোগ্লোবিন, রক্ত সঞ্চালন থেকে নিষ্কাশন হয় হিমোগ্লোবিন ট্রান্সপোর্টার CD163 এর মাধ্যমে, যা কেবলমাত্র মনোসাইট বা ম্যাক্রোফেজে প্রকাশ পায়। এই কোষগুলির মধ্যে হিমোগ্লোবিন অণু ভেঙে যায় এবং [[লোহা]] পুনর্ব্যবহৃত হয়ে থাকে। এই প্রক্রিয়াটি ক্ষয়ে যাওয়া [[হিম|হিমের]] প্রতিটি অণুর জন্য [[কার্বন মনোক্সাইড|কার্বন মনোক্সাইডের]] একটি অণু তৈরি করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Kikuchi|প্রথমাংশ=G.|শেষাংশ২=Yoshida|প্রথমাংশ২=T.|বছর=2005|শিরোনাম=Heme oxygenase and heme degradation|পাতাসমূহ=558–67|
▲[[বিষয়শ্রেণী:শ্বসন শারীরতত্ত্ব]]
▲[[বিষয়শ্রেণী:সাম্যাবস্থার রসায়ন]]
| |||