ফসফাটেজ হল একটি উৎসেচক যা জলের অনু সহযোগে একটি ফসফরিক অ্যাসিড মনস্টার, একটি ফসফেট আয়ন এবং একটি এলকোহল অনু   দ্বারা গঠিত। কারণ একটি ফসফেটেজ উৎসেচকের উপরিতল হাইড্রোলাইসিসের অনুঘটক; এটি হাইড্রোলাইসিসের একটি উপবিভাগ।[১] ফসফাটেজ এনজাইম অনেক জৈবিক কার্যাবলীর অপরিহার্য, কারণ ফসফোরাইলেশন (উদাঃ প্রোটিন কিনিস দ্বারা) এবং ডিফসফোরাইলেশন (ফসফেটেস দ্বারা) কোষীও নিয়ন্ত্রণ ও সিগন্যালিং ব্যবস্থার মধ্যে বিচিত্র ভূমিকা পরিবেশন করে।[২] ফসফাটেজগুলি অণু থেকে ফসফেট গোষ্ঠীকে সরিয়ে দিলেও, এটিপি থেকে ফসফেট গ্রুপের অণুর স্থানান্তর ঘটায় কাইনেজ ক্যাটালেজে। একসঙ্গে, কাইনেজ এবং ফসফাটেজগুলি পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল সংশোধনের একটি রূপ নির্দেশ করে যা কোষের নিয়ন্ত্রক ব্যবস্থার জন্য অপরিহার্য।[৩] ফসফাটেজ এনজাইম ও ফসফোরাইলেস এনজাইম নিয়ে বিভ্রান্ত হবেন না; ফসফোরাইলেস এনজাইম হাইড্রোজেন ফসফেট থেকে ফসফেট গ্রুপকে একটি গ্রহণকারীর কাছে স্থানান্তর করে। কোষীও নিয়ন্ত্রণে তাদের প্রাদুর্ভাবের কারণে ফসফাটেজগুলি ফার্মাসিউটিকাল গবেষণার জন্য আগ্রহের একটি ক্ষেত্র।[৪][৫]

একটি ফসফেট আয়নের বল এবং লাঠি মডেল।

জীবসম্পর্কিত রসায়নবিদ্যাসম্পাদনা

 
একটি ফসফাটেজ উৎসেচক দ্বারা অনুঘটকের সাধারণ প্রতিক্রিয়া

ফসফাটেস অনুঘটক একটি ফসফোমোনাইস্টারের হাইড্রোলাইসিসের স্তর থেকে একটি ফসফেট অনুকে অপসারণ করে। ফসফেট আয়ন সংমিশ্রণকারী-ওএইচ গ্রুপ (OH), এবং   H+ অন্যান্য প্রোডাক্টের হাইড্রক্সিল গ্রুপের প্রোটোটেটিংয়ের সাথে জল প্রতিক্রিয়া দ্বারা বিভক্ত হয়। প্রতিক্রিয়ার নেট ফলাফল হল একটি ফসফোমোনাইস্টারের ধ্বংস ও একটি ফসফেট আয়ন এবং একটি মুক্ত হাইড্রক্সিল গ্রুপ যুক্ত একটি অণু সৃষ্টি।

ফসফাটেজ নির্দিষ্টতার সঙ্গে তাদের নিম্নস্তর নেভিগেশন আপাতদৃষ্টিতে বিভিন্ন সাইটে ডিফসফেরায়লেশন করতে পারবেন। "ফসফেটস কোড", যা, ফসফেটেসের জন্য স্তরবিজ্ঞান স্বীকৃতির পদ্ধতি এবং নিয়মগুলি চিহ্নিত করে, এখনও এই বিষয় নিয়ে কাজ চলছে; কিন্তু সমস্ত ৯ ইক্যারিওটিক 'ফসফ্যাটেম' জিনোমের মধ্যে এনকোড করা সমস্ত প্রোটিন ফসফেটেসের প্রথম তুলনামূলক বিশ্লেষণ এখন পাওয়া যায়।[৬] গবেষণা প্রকাশ করে যে তথাকথিত "ডকিং মিথস্ক্রিয়াগুলি" স্তরবিন্যাসে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। একটি ফসফাটেজ এবং তার মিথস্ক্রিয়া বিভিন্ন প্রকরণের (মাধ্যমিক কাঠামো উপাদান) স্তর সঙ্গে স্বীকৃত; এই নকশায় ফসফেটেজের ডকিং সাইটগুলির সাথে কম আকর্ষণের সম্পর্ক রয়েছে, যা সক্রিয় সাইটের মধ্যে অন্তর্ভুক্ত নয়। যদিও প্রতিটি ডকিং মিথস্ক্রিয়া দুর্বল হয়, তবে একসঙ্গে বহু মিথস্ক্রিয়া সংঘটিত হয়, যা বাইন্ডিং নির্দিষ্টতা উপর একটি ক্রমবর্ধমান প্রভাব প্রদান করে।[৭] ডকিং মিথস্ক্রিয়া ফসফাটেজগুলিকে সর্বাত্মকভাবে নিয়ন্ত্রণ করতে পারে এবং এর ফলে তাদের অনুঘটকীয় কার্যকলাপ প্রভাবিত হয়।[৮]

শ্রেণীবিন্যাসসম্পাদনা

ফসফাটেজের বৃহত্তর শ্রেণীর মধ্যে, এনজাইম কমিশন ১০৪ টি স্বতন্ত্র এনজাইম পরিবারকে স্বীকৃতি দেয়। ফসফাটেসগুলিকে অনুঘটকীয় ডোমেনগুলির মধ্যে স্তরবিন্যাস নির্দিষ্টতা এবং ক্রম অনুভূতি দ্বারা শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। এক শত পরিবারে তাদের শ্রেণীবিভাজন সত্ত্বেও, সমস্ত ফসফাটেজগুলি একই সাধারণ হাইড্রোলাইসিসের প্রতিক্রিয়া অনুভব করে।

তথ্যসূত্রসম্পাদনা

  1. "ENZYME: 3.1.3.-"enzyme.expasy.org (ইংরেজি ভাষায়)। সংগ্রহের তারিখ ২০১৭-০২-২১ 
  2. Liberti, Susanna; Sacco, Francesca; Calderone, Alberto; Perfetto, Livia; Iannuccelli, Marta; Panni, Simona; Santonico, Elena; Palma, Anita; Nardozza, Aurelio P. (২০১৩-০১-০১)। "HuPho: the human phosphatase portal"FEBS Journal (ইংরেজি ভাষায়)। 280 (2): 379–387। ডিওআই:10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x |displayauthors= পরামর্শকৃত (সাহায্য)
  3. Sacco, Francesca; Perfetto, Livia; Castagnoli, Luisa; Cesareni, Gianni (২০১২-০৮-১৪)। "The human phosphatase interactome: An intricate family portrait"FEBS Letters586 (17): 2732–2739। ডিওআই:10.1016/j.febslet.2012.05.008পিএমআইডি 22626554পিএমসি 3437441  
  4. Li, Xun; Wilmanns, Matthias; Thornton, Janet; Köhn, Maja (২০১৩-০৫-১৪)। "Elucidating Human Phosphatase-Substrate Networks"Science Signaling6 (275): rs10। ডিওআই:10.1126/scisignal.2003203 
  5. Bodenmiller, Bernd; Wanka, Stefanie; Kraft, Claudine; Urban, Jörg; Campbell, David; Pedrioli, Patrick G.; Gerrits, Bertran; Picotti, Paola; Lam, Henry (২০১০-১২-২১)। "Phosphoproteomic Analysis Reveals Interconnected System-Wide Responses to Perturbations of Kinases and Phosphatases in Yeast"Science Signaling3 (153): rs4। ডিওআই:10.1126/scisignal.2001182পিএমআইডি 21177495পিএমসি 3072779  |displayauthors= পরামর্শকৃত (সাহায্য)
  6. Chen, Mark J.; Dixon, Jack E.; Manning, Gerard (২০১৭-০৪-১১)। "Genomics and evolution of protein phosphatases"Sci. Signal. (ইংরেজি ভাষায়)। 10 (474): eaag1796। আইএসএসএন 1945-0877ডিওআই:10.1126/scisignal.aag1796পিএমআইডি 28400531 
  7. Roy, Jagoree; Cyert, Martha S. (২০০৯-১২-০৮)। "Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity"Science Signaling2 (100): re9। ডিওআই:10.1126/scisignal.2100re9 
  8. Reményi, Attila; Good, Matthew C; Lim, Wendell A (২০০৬-১২-০১)। "Docking interactions in protein kinase and phosphatase networks"Current Opinion in Structural Biology। Catalysis and regulation / Proteins। 16 (6): 676–685। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2006.10.008 

বহিঃসংযোগসম্পাদনা